Adiponektin

Adiponektin
Hexamer des Maus-Adiponektin nach PDB 1c3H
Vorhandene Strukturdaten: 1c28; 1c3h
Masse/Länge Primärstruktur	226 aa; 24,5 kDa
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homomultimer (3, 6, 12, 18)
Isoformen	Collagen-like; C1q
Bezeichner
Gen-Namen	ADIPOQ; ACDC; ACRP30; APM-1; APM1; GBP28; adiponectin
Externe IDs	OMIM: 605441   MGI: 106675
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen
Orthologe
	Mensch	Maus
Entrez	9370	11450
Ensembl	ENSG00000181092	ENSMUSG00000022878
UniProt	Q15848	Q6GTX4
Refseq (mRNA)	NM_004797	NM_009605
Refseq (Protein)	NP_004788	NP_033735
Genlocus	Chr 3: 188.04 - 188.06 Mb	Chr 16: 23.06 - 23.07 Mb
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Adiponektin (auch als GBP-28, apM1, AdipoQ und Acrp30 bezeichnet) ist ein Peptidhormon, das in den Fettzellen beim Menschen und bei Tieren gebildet wird. Es reguliert zusammen mit dem Leptin, dem Insulin und anderen Hormonen das Hungergefühl und Nahrungsaufnahme. Es verstärkt die Wirkung des Insulins an den Fettzellen.

Struktur

Adiponektin besteht aus 226 Aminosäuren und bildet Trimere, Hexamere, oder auch 12-18-mere. Es enthält die Untereinheiten 'collagen-like' (66 aa) und den Komplementfaktor C1q (107 aa).^[1]

Regulation und Wirkung

Sind die Fettzellen voll, wird wenig Adiponektin produziert. Sind sie leer, wird die Produktion gesteigert. Übergewichtige haben einen niedrigen Adiponektin-Spiegel, was die Wirkungen von Insulin abschwächt.

Ein niedriger Spiegel von Adiponektin erhöht im Zusammenspiel mit genetischen Faktoren das Risiko von Diabetes mellitus und führt zugleich oft schon lange vor der Entdeckung der Zuckerkrankheit zu Gefäßschädigungen. Menschen mit einem hohen Adiponektinspiegel sind vor Diabetes geschützt.

In Tierversuchen wird bei hohen Gaben von Adiponektin der Abbau von Fett beschleunigt.

Quellenangaben

1. ↑ UniProt Q15848

Literatur

• Diez, J.J. & Iglesias, P. (2003): The role of the novel adipocyte-derived hormone adiponectin in human disease. In: Eur. J. Endocrinol. Bd. 148, S. 293-300. PMID 12611609