Phosphomevalonat-Kinase

Phosphomevalonat-Kinase
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Vorhandene Strukturdaten: 3CH4
Masse/Länge Primärstruktur	191 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Monomer
Bezeichner
Gen-Name	PMVK
Externe IDs	OMIM: 607622 UniProt: Q15126
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	2.7.4.2  Kinase
Reaktionsart	Phosphorylierung
Substrat	ATP + Phosphomevalonat
Produkte	ADP + Diphosphomevalonat
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Eukaryoten[1][2]

Die Phosphomevalonatkinase (PMKase) ist das Enzym, das in Eukaryoten die Phosphorylierung von Phosphomevalonat katalysiert, ein Teilschritt bei der Biosynthese der Isoprenoide. PMKase ist im Zytosol der Peroxisomen lokalisiert. Im menschlichen Körper wird sie vor allem in Herz, Leber, Muskeln, Nieren und Bauchspeicheldrüse exprimiert.^[3][4]

Katalysierte Reaktion

+ ATP ⇔ + ADP

5-Phospho-R-mevalonat wird zu 5-Diphospho-R-mevalonat umgesetzt.

Einzelnachweise

1. ↑ 1. Homologiegruppe bei OMA
2. ↑ 2. Homologiegruppe bei OMA
3. ↑ UniProt Q15126
4. ↑ Kovacs WJ, Tape KN, Shackelford JE, et al.: Localization of the pre-squalene segment of the isoprenoid biosynthetic pathway in mammalian peroxisomes. In: Histochem. Cell Biol.. 127, Nr. 3, März 2007, S. 273–90. doi:10.1007/s00418-006-0254-6. PMID 17180682.

Weblinks

 Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Cholesterinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien

• Jassal / reactome: Mevalonate-5-phosphate is further phosphorylated.