Myoglobin

Myoglobin
Myoglobin

Myoglobin

Bändermodell von Myoglobin (α-Helices) mit Häm (Stäbchenmodell).
Masse/Länge Primärstruktur 153 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Monomer
Bezeichner
Gen-Namen MB; MGC13548; PVALB
Externe IDs OMIM160000 UniProtP02144   MGI96922
Vorkommen
Homologie-Familie Myoglobin
Übergeordnetes Taxon Chordatiere

Myoglobin ist ein Muskeleiweiß (von griechisch μυς, mys, „der Muskel“ und lateinisch globus, "die Kugel") aus der Gruppe der Globine, kugelförmigen Eiweißen, die eine sauerstoffbindende Hämgruppe enthalten. Myoglobin kann Sauerstoff aufnehmen und wieder abgeben und ist verantwortlich für den intramuskulären Sauerstofftransport. Es übernimmt den Sauerstoff aus dem Blut vom Hämoglobin und gibt ihn am Ort der physiologischen Verbrennungsprozesse in den Muskelzellen wieder ab.

Inhaltsverzeichnis

Wissenschaftliche Beschreibung

Myoglobin ist ein Häm-basiertes, globuläres, einkettiges Protein aus 153 Aminosäuren mit einer Molekülmasse von 17.053 Dalton (17 kDa), das die Fähigkeit besitzt, Sauerstoff reversibel zu binden. Die Sekundärstruktur des Proteins besteht aus insgesamt acht α-Helices.

Unter physiologischen Bedingungen liegt es als Monomer vor. Das aktive Zentrum des Myoglobins ist ein Häm b, d.h. ein Protoporphyrin IX mit einem über die vier inneren Stickstoffe ligierten Eisen(II)-Ion. Das Häm ist über ein axial an das zentrale Eisenion koordiniertes, proximales Histidin an die Proteinmatrix gebunden. Die zweite axiale Position dient der Bindung des Sauerstoffmoleküls.

Im Gegensatz zum strukturverwandten Hämoglobin bindet Myoglobin den Sauerstoff nicht positiv kooperativ, sondern unabhängig von der Sauerstoffkonzentration der Umgebung.

Das Vorkommen von Myoglobin ist auf Herz- und Skelettmuskelzellen von Säugetieren beschränkt. Hier liegt es in hohen Konzentrationen (bis etwa 100 µmol/l) vor und gibt dem Muskelgewebe seine rote Farbe. Die Sauerstoffaufnahme kann gut absorptionsspektroskopisch verfolgt werden, die charakteristische Soret-Bande des Häm verschiebt sich bei Sauerstoffaufnahme deutlich von 418 zu 434 nm.

Myoglobin zählt zu den Globinen. Dem Myoglobin nah verwandt ist das erst 2002 beschriebene Cytoglobin,[1] welches in nahezu allen Zellen der Wirbeltiere vorkommt. Es dient vermutlich ebenso als Sauerstoffspeicher in der Zelle. Es scheint sogar, dass Myoglobin wohl während der Evolution durch eine Genduplikation die muskelspezifische Variante des Cytoglobins geworden ist.

Bedeutung

Als biologische Funktion wird der Sauerstoff-Transport innerhalb der Zelle, von der Zellmembran zu den Mitochondrien, angesehen. Aus diesem Grund ist seine Affinität zum Sauerstoff auch höher als bei Hämoglobin, dies fördert den Sauerstofftransport in Richtung Zellinneres. Auch die beim Hämoglobin beobachtete Regulation der Sauerstoffaffinität fehlt dem Myoglobin. Zumindest bei Meeressäugetieren wird auch die Sauerstoff-Speicherung diskutiert: Wale haben einen etwa 5-10 mal höheren Myoglobin-Gehalt in ihrer Muskulatur als Landsäugetiere.

Das Myoglobin des Pottwals war daher auch das erste Protein, an dem John Kendrew 1958 eine Strukturaufklärung (Röntgenstrukturanalyse) gelang.[2] Diese Pionierleistung war Grundlage für die spätere Aufklärung der Hämoglobin-Struktur durch Max Perutz (1959).[3] Beide Wissenschaftler erhielten 1962 den Nobelpreis für Chemie.

Bedeutung in der Medizin

Ein Anstieg der Myoglobinkonzentration im Blutserum von Säugetieren kann aufgrund von Rhabdomyolyse als Indikator für einen Herzinfarkt gelten. Da ein erhöhter Myoglobinwert aber unspezifisch ist, verwendet man heute die Creatinkinase zur Herzdiagnostik. Weiterhin zeigen sich erhöhte Myoglobinwerte bei Schädigung der Skelettmuskulatur (extremer Sport, epileptische Anfälle, Polytrauma, intramuskuläre Injektionen, Alkoholintoxikation, Muskelerkrankungen, Verschüttungen (z. B. bei Erdbeben)); diese können bei extrem erhöhten Werten zu einem akuten Nierenversagen führen (Crush-Niere).[4][5]

Die Plasmahalbwertszeit von Myoglobin beträgt nur 10 bis 20 min, da es rasch über die Nieren ausgeschieden wird (glomeruläre Filtration). Der Myoglobinwert steigt bei einem Herzinfarkt nach ca. 1–2 Stunden an und erreicht sein Maximum nach 4–6 Stunden. Bereits innerhalb von 12–24 Stunden sinkt es wieder in den Normbereich ab.

Normwerte beim Menschen im Blut:[6] Frauen bis 35 µg/l, Männer bis 55 µg/l

Normwert beim Menschen im Urin: Frauen und Männer bis 0,3 mg/l

Literatur

Weblinks

Einzelnachweise

  1. Trent JT, Hargrove MS: A ubiquitously expressed human hexacoordinate hemoglobin. In: J. Biol. Chem.. 277, Nr. 22, Mai 2002, S. 19538–45. doi:10.1074/jbc.M201934200. PMID 11893755.
  2. KENDREW JC, BODO G, DINTZIS HM, PARRISH RG, WYCKOFF H, PHILLIPS DC: A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis. In: Nature. 181, Nr. 4610, März 1958, S. 662–6. doi:10.1038/181662a0. PMID 13517261.
  3. : Structure of H. In: Nature. 185, Nr. 4711, 1960, S. 416–422. doi:10.1038/185416a0. PMID 18990801.
  4. Stone MJ, Waterman MR, Harimoto D, et al.: Serum myoglobin level as diagnostic test in patients with acute myocardial infarction. In: Br Heart J. 39, Nr. 4, April 1977, S. 375–80. PMID 869974. Volltext bei PMC: 483248.
  5. Plotnikov EY, Chupyrkina AA, Pevzner IB, Isaev NK, Zorov DB: Myoglobin causes oxidative stress, increase of NO production and dysfunction of kidney's mitochondria. In: Biochim. Biophys. Acta. 1792, Nr. 8, August 2009, S. 796–803. doi:10.1016/j.bbadis.2009.06.005. PMID 19545623.
  6. Laborlexikon: Myoglobin

Wikimedia Foundation.

Игры ⚽ Поможем решить контрольную работу

Schlagen Sie auch in anderen Wörterbüchern nach:

  • Myoglobin — Model of helical domains in myoglobin.[1] …   Wikipedia

  • myoglobin — myoglobin. См. миоглобин. (Источник: «Англо русский толковый словарь генетических терминов». Арефьев В.А., Лисовенко Л.А., Москва: Изд во ВНИРО, 1995 г.) …   Молекулярная биология и генетика. Толковый словарь.

  • Myoglobin — Myoglobin, in den Muskelzellen vieler Wirbelloser und der Wirbeltiere vorkommendes sauerstoffspeicherndes Chromoprotein; im Gegensatz zu dem verwandten ⇒ Hämoglobin besteht es nur aus einer Peptidkette mit einem Häm, besitzt eine höhere… …   Deutsch wörterbuch der biologie

  • Myoglobin — er det molekyle, som binder ilten ude i musklerne. Det virker som et slags iltlager …   Danske encyklopædi

  • myoglobin — [mī′ō glō΄bin, mī΄ō glō′bin] n. [ MYO + GLOBIN] an iron containing protein in muscle, similar to hemoglobin, that receives oxygen from the red blood cells and transports it to the mitochondria of muscle cells, where the oxygen is used in cellular …   English World dictionary

  • myoglobin — /muy euh gloh bin, muy euh gloh /, n. Biochem. hemoglobin of muscle, weighing less and carrying more oxygen and less carbon monoxide than blood hemoglobin. Also, myohemoglobin /muy euh hee meuh gloh bin, hem euh /. [1920 25; MYO + GLOBIN] * * * ▪ …   Universalium

  • Myoglobin — Myo|glo|bin 〈n. 11; unz.; Med.〉 roter Muskelfarbstoff [<grch. mys, Gen. myos „Muskel“ + Globin] * * * My|o|glo|bin [↑ myo (1) u. ↑ Globin] Symbol: Mb: in der Muskulatur der Säugetiere vorherrschendes u. dort als Sauerstoffspeicher das… …   Universal-Lexikon

  • myoglobin — Protein (17.5 kD) found in red skeletal muscle. The first protein for which the tertiary structure was determined by X ray diffraction, by J.C. Kendrew s group working on sperm whale myoglobin. A single polypeptide chain of 153 amino acids,… …   Dictionary of molecular biology

  • myoglobin — mioglobinas statusas T sritis chemija apibrėžtis Raumenų baltymas, hemoproteinas. atitikmenys: angl. myoglobin rus. миоглобин …   Chemijos terminų aiškinamasis žodynas

  • myoglobin — noun Etymology: International Scientific Vocabulary Date: 1925 a red iron containing protein pigment in muscles that is similar to hemoglobin …   New Collegiate Dictionary

Share the article and excerpts

Direct link
Do a right-click on the link above
and select “Copy Link”