Fibronectin

Fibronectin

Fibronektin (von lateinisch: fibra für „Faser“; nexus für „Verknüpfung“) ist ein extrazelluläres Glykoprotein, das in vielen physiologischen Abläufen, unter anderen in der Gewebsreparatur, der Embryogenese, der Hämostase sowie in der Migration und Adhäsion von Zellen eine wichtige Rolle spielt. Es fördert auch als unspezifisches Opsonin die Bindung von Antigenen an Phagozyten[1]. Es kommt auch intrazellulär (in Thrombozyten) vor.

Inhaltsverzeichnis

Struktur

Fibronektin ist ein Heterodimer aus zwei stabförmigen Polypeptidketten, welche nahe am C-terminalen Ende durch Disulfidbrücken zusammengehalten werden. Bisher wurden mehr als 20 verschiedene Isoformen gefunden, die durch Alternatives Spleißen der mRNA eines einzigen Gens erzeugt werden. Eine einzelne Fibronektin-Polypeptidkette (~ 230kDa) besteht aus einer Vielzahl von Domänen (ca. 40–90 Aminosäuren), die aufgrund ihrer Homologie in die Strukturtypen I, II, und III eingeteilt werden. Um seine Funktionen (siehe unten) erfüllen zu können enthält Fibronektin Bindungsregionen für Fibrin, Heparin und Kollagen sowie eine Zellbindungsregion.

Expression und Funktion

Fibronektin wird im Wesentlichen an zwei Orten und zwei Arten gebildet:

In der neueren Forschung gibt es Hinweise, dass Fibronektin auch bei der Anheftung von Metastasen beteiligt sein könnte.

Einzelnachweise und Quellen

  1. Vaheri A Fibronectin (cold-insoluble globulin): role in defence. Schweiz Med Wochenschr. 1980 Oct 4;110(40):1437-40

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