F430

Strukturformel
Allgemeines
Name	F430
Andere Namen	Koenzym F430 Kofaktor F430
Summenformel	C42H51N6NiO13−
CAS-Nummer	73145-13-8
PubChem	5460020
Eigenschaften
Molare Masse	906,6 g·mol−1
Sicherheitshinweise
EU-Gefahrstoffkennzeichnung [1] keine Einstufung verfügbar R- und S-Sätze R: siehe oben S: siehe oben
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

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Der Kofaktor F430, auch F₄₃₀, ist die prosthetische Gruppe des Enzyms Methyl-Coenzym-M-Reduktase. Seinem Absorptionsmaximum bei λ_max = 430 nm verdankt er den Namen. Der Kofaktor kommt ausschließlich in methanogenen Archaeen vor.

Entdeckung

F₄₃₀ wurde 1977 von Jean LeGall als gelbe Komponente in Zellextrakten von Methanobacterium thermoautotrophicum entdeckt. Wegen seiner starken Absorption bei λ_max = 430 nm wurde er Faktor F₄₃₀ bezeichnet.^[2] Die 1980 von Thauer und Mitarbeitern vorgeschlagene Tetrapyrrol-ähnliche Struktur wurde schließlich durch NMR-Studien verifiziert.^[3]

Vorkommen

Obwohl der Kofaktor F430 in seinem Aufbau anderen Tetrapyrrolen ähnelt, wurde er nur in methanogenen Archaeen nachgewiesen.^[4] In jenen dient er ausschließlich als prosthetische Gruppe des Enzyms Methyl-Coenzym-M-Reduktase (MCR).

Chemische Eigenschaften

F₄₃₀ erinnert seiner Struktur nach einem Tetrapyrrolring und ähnelt den Porphyrinen bzw. Corrinen. Der Chromophor ist ein Tetrahydro-Derivat des sogenannten Corphins. Das Ringsystem in F₄₃₀ hat insgesamt nur fünf Doppelbindungen und ist damit der am stärksten reduzierte Tetrapyrrolring in der Natur. Durch den Mangel an konjugierten Doppelbindungen ist es im Gegensatz zum ungesättigteren Tetrapyrrolen (beispielsweise dem roten Häm) gelb. Darüber hinaus ist das Ringsystem durch zwei angeknüpfte Ringsysteme vergrößert.

Bislang ist es der einzige Abkömmling eines Tetrapyrrolsystems, das ein Nickelion enthält. Dieses liegt als Ni(I) vor und ist paramagnetisch. Der Kofaktor kann durch Denaturieren der MCR mittels Säuren isoliert werden. Isoliertes F₄₃₀ ist thermisch instabil und Sauerstoff-sensitiv.^[5]

Variante des Cofaktors F430: (17²S)-17²-Methylthio-Coenzym F430.

Kürzlich wurde eine Variante des Cofaktors F₄₃₀ entdeckt, die am C17²-Atom durch eine Methylthio-Gruppe modifiziert ist (siehe Bild).^[6] Diese Variante hat aber anscheinend keine Auswirkung auf das Nickelatom im Zentrum, das für die Funktion des Cofaktors essentiell ist. Warum diese Variante so modifiziert ist, steht noch zur Diskussion.

Bedeutung

Der Kofaktor ist die prosthetische Gruppe des Enzyms Methyl-Coenzym-M-Reduktase (MCR). Jedes Enzym enthält zwei nicht kovalent gebundene F430. MCR katalysiert den letzten Schritt der Methanogenese, bei der Methan freigesetzt wird und ein Disulfidkomplex aus Coenzym M (CoM) und Coenzym B (CoB) entsteht:

$\mathrm{CH_3{-}S{-}CoM + HS{-}CoB \rightarrow\ CH_4 + CoB{-}S{-}S{-}CoM}$

Der genaue Mechanismus ist noch nicht aufgeklärt. Es ist dabei auch unklar, ob in Folge der Katalyse Ni(III) gebildet werden kann.^[7][8]

Einzelnachweise

1. ↑ In Bezug auf ihre Gefährlichkeit wurde die Substanz von der EU noch nicht eingestuft, eine verlässliche und zitierfähige Quelle hierzu wurde noch nicht gefunden.
2. ↑ R. P. Gunsalus, R. S. Wolfe: Chromophoric factors F₃₄₂ and F₄₃₀ of Methanobacterium thermoautotrophicum, in: FEMS Microbiol. Lett. 1978, 3 (4), 191–193; doi:10.1111/j.1574-6968.1978.tb01916.x
3. ↑ Livingston, DA. et al.: Zur Kenntnis des Faktors F430 aus methanogenen Bakterien: Struktur des proteinfreien Faktors, in: Helv. Chim. Acta. 1984, 67 (1), 334–351; doi:10.1002/hlca.19840670141
4. ↑ Diekert G. et al.: Nickel requirement and factor F430 content of methanogenic bacteria, in: J Bacteriol. 1981, 148 (2), 459–464; PMID 7298577; PDF (freier Volltextzugriff, engl.)
5. ↑ Ghosh, A. et al.: Deconstructing F₄₃₀: quantum chemical perspectives of biological methanogenesis, in: Curr Opin Chem Biol. 2001, 5 (6), 744–750; PMID 11738187.
6. ↑ Mayr, S. et al.: Structure of an F430 variant from archaea associated with anaerobic oxidation of methane, in: J. Am. Chem. Soc. 2008, 130 (32), 10758–10767; PMID 18642902; doi:10.1021/ja802929z.
7. ↑ Ermler, U.: On the mechanism of methyl-coenzyme M reductase, in: J. Chem. Soc., Dalton Trans. 2005, 21, 345–348; PMID 16234924; PDF (freier Volltextzugriff, engl.)
8. ↑ Ragsdale, SW.: Nickel and the carbon cycle, in: J. Inorg. Biochem. 2007, 101 (11-12), 1657–1666; PMID 17716738; PMC 2100024.

Literatur

• DiMarco, AA. et al. (1990): Unusual coenzymes of methanogenesis. In: Annu Rev Biochem. 59; 355–394; PMID 2115763
• Hausinger, RP. (1987): Nickel utilization by microorganisms. In: Microbiol Rev. 51(1); 22–42; PMID 3104749; PDF (freier Volltextzugriff, engl.)

siehe auch

• Methanogenese
• Coenzym M
• Coenzym B