Rnase


Rnase

Ribonukleasen (kurz RNasen, fälschlich auch RNAsen) sind Enzyme (Nukleasen), die die Hydrolyse von Ribonukleinsäuren in kleinere Fragmente katalysieren. Sie werden unterteilt in Endo- und Exoribonukleasen.

RNase A

Funktion

In lebenden Zellen ist die Erbinformation in Form von DNA gespeichert. Die Information wird jedoch nicht direkt umgesetzt, sondern zunächst im Schritt der Transkription als RNA kopiert. Von dieser RNA wird abgelesen und die gespeicherte Information umgesetzt. (siehe Proteinbiosynthese)

RNasen haben zur Aufgabe, zelluläre RNAs zu prozessieren und abzubauen - z. B. damit die Regulation der Transkription einen Effekt auf die, für die zur Translation zur Verfügung stehende, mRNA-Menge haben kann (siehe Genregulation). Außerdem stellt der RNA-Abbau einen Schutzmechanismus der angeborenen Immunantwort dar, indem das Genom eingedrungener RNA-Viren mit der Hilfe von RNasen zerstört werden kann. RNasen sind Enzyme, die Verbindungen des Zucker-Gerüstes der RNA trennen und somit die Nukleotid-Monomere freisetzen, die zur Bildung neuer RNA benötigt werden.

Beispiele

Unterschieden wird zwischen Endoribonukleasen und Exoribonukleasen.

  • RNase A:

Die RNase A ist eine Endonuklease. Das Enzym erkennt die beiden Pyrimidine U und C und spaltet die Phosphordiesterbindung an der 5'-Position der Ribose des jeweils in der RNA-Kette auf U bzw. C folgenden Nukleotids. RNase A findet sich unter anderem im Schweiß. Dadurch baut es auch RNA-Viren ab, die den Körper infizieren könnten. Somit gehört die Sekretion von RNase A mit dem Schweiß zu den Abwehrmechanismen des Körpers. Diese Sekretion führt dazu, dass RNase A eine sehr häufig extrazellulär vorkommende „Umwelt-Nuklease“ darstellt.

Ribonuklease A war eines der ersten Biomoleküle, dessen Struktur aufgeklärt wurde. Im Jahr 1967 gelang dies zwei Teams unabhängig voneinander.[1]

  • RNase H:

Die RNase H ist eine Endonuklease. Sie erkennt RNA-DNA-Hybride, also RNA, die komplementär an DNA gebunden ist (siehe Basenpaarung). RNase H schneidet nur den RNA-Strang.[2] Sie erfüllt somit z.B. eine wichtige Funktion bei der Replikation der DNA da sie den angelagerten RNA-Primer wieder entfernt.

  • RNase P und D:

Diese beiden Typen von RNasen spielen eine Rolle bei der Prozessierung der tRNA. Dabei hat die RNase P eine Endonuklease-Aktivität, während die RNase D als Exonuklease die tRNA vom 3'-Ende an degradiert.[3] [4] Beide Vorgänge sind wichtig, damit die tRNA in ihre korrekte Raumstruktur gefaltet werden kann.

Einzelnachweise

  1. Kartha G: Tertiary structure of ribonuclease. In: Nature. 214, Nr. 5085, April 1967, S. 234 passim. doi:10.1038/214234a0. PMID 6034236
  2. J. Rassow: Biochemie. 2. Auflage, G. Thieme Verlag, Stuttgart 2008, S. 486
  3. J. Rassow: Biochemie. 2. Auflage, G. Thieme Verlag, Stuttgart 2008, S. 445
  4. H. Robert Horton: Biochemie. 4.Auflage, Pearson Education, 2008, S. 890

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