Phosphoglyceratkinase


Phosphoglyceratkinase
Phosphoglyceratkinase

Vorhandene Strukturdaten: 2zgv, 3c39, 3c3a, 3c3b, 3c3c
Masse/Länge Primärstruktur 416 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Monomer
Bezeichner
Gen-Namen PGK1; PGK2
Externe IDs OMIM311800 UniProtP00558
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.7.2.3  Kinase
Reaktionsart (De-)Phosphorylierung
Substrat ATP + 3-Phospho-D-glycerat
Produkte ADP + 1,3-Biphospho-D-glycerat
Vorkommen
Homologie-Familie PGK
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Phosphoglyceratkinase (PGK) ist der Name für das Enzym, das dem Stoff 3-Phosphoglycerat eine Phosphat-Gruppe hinzufügt. Die umgekehrte Reaktion, das Entfernen von Phosphat von 1,3-Bisphosphoglycerat wird ebenso von PGK katalysiert und ist Teilschritt der Glykolyse, der Verwertung von Kohlenhydraten im Stoffwechsel aller Lebewesen. Mutationen im PGK-Gen können beim Menschen zu PGK-Mangel führen und zu hämolytischer Anämie.[1]

Mit den Säugetieren hat sich eine zweite Isoform der PGK entwickelt (PGK2), die ausschließlich in den Hoden lokalisiert ist. Sie ist sehr wahrscheinlich durch Kopie des mRNA-Transkripts des PGK1-Gens mittels reverser Transkriptase entstanden, ein so genanntes Retrogen. PGK2 wird nur während der Spermatogenese exprimiert, als Ersatz für PGK1, deren Gen auf dem X-Chromosom lokalisiert ist, und deren Produktion daher in dieser Phase ruht.[2]

Die Bildung von PGK wird insbesondere von HIF-1 aktiviert. Eine weitere Funktion der PGK1 außerhalb der Glycolyse ist als Disulfid-Reduktase bei der Bildung von Blutgefäßen in Tumoren, wo sie durch CXCR4 aktiviert wird. PGK1 ist damit auch Teil der Signaltransduktion.[3][4]

Katalysiertes Gleichgewicht

Strukturformel von D-1,3-Bisphosphoglycerat + ADPStrukturformel von D-3-Phosphoglycerat + ATP

Phosphat wird von 1,3-Bisphosphoglycerat auf ADP übertragen und umgekehrt.

Einzelnachweise

  1. UniProt P00558.
  2. PGK2 bei Online Mendelian Inheritance in Man.
  3. PGK1 bei Online Mendelian Inheritance in Man.
  4. J. Wang et al.: A glycolytic mechanism regulating an angiogenic switch in prostate cancer. Cancer Res. 67/1/2007: 149–159; PMID 17210694.

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